Белок является важным строительным материалом нашего организма. Из него состоит каждая клетка организма, он входит в состав всех тканей и органов. Кроме того, особая разновидность белков исполняет роль ферментов и гормонов в живом организме.
Помимо строительной функции, белок также может являться источником энергии. А в случае избытка белка, печень «предусмотрительно» преобразует белок в жиры, которые откладываются про запас в организме (как избавиться от такого жира?).
В теле человека содержится 22 аминокислоты: 13 аминокислот организм может синтезировать самостоятельно из имеющегося строительного материала, а 9 из них он может получить только с пищей.
В процессе усвоения организмом белки распадаются на аминокислоты, которые в свою очередь поставляются в разные части организма, для выполнения своих основных функций. Белки (в виде аминокислот) входят в состав крови, являются составляющими гормональной системы, щитовидной железы, влияют на рост и развитие организма, регулируют водный и кислотно-щелочной баланс организма.
Кисломолочные продукты
Творог, кефир, йогурт, простокваша, ряженка и любые другие продукты, приготовленные на основе молока, содержат не меньше 8 г белка. Эти кушанья часто обогащены множеством полезных веществ, поэтому их обязательно стоит включить в рацион.
Казеин — это белок из нежирного творога, который усваивается на 97% и не перегружает организм лишними калориями.
Особенно полезен греческий йогурт, содержащий 10 г белка. Этот обезжиренный продукт богат пробиотиками, витаминами группы В, магнием и кальцием. Помимо казеина, йогурт содержит сывороточный протеин. Их сочетание значительно уменьшает количество лактозы. Поэтому йогурт — отличный вариант для тех, кто страдает непереносимостью лактозы.
Строение белков
Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.
В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.
Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.
Зерновые
Геркулес недаром получил своё название в честь древнегреческого героя. В овсяной (геркулесовой) крупе содержится 10–12 г белка, а также все минералы и витамины. Овсянка легко усваивается, поэтому такая каша придаст сил на целый день. Есть экзотический вид крупы — киноа, в которой содержится 14 г белка. Это один из самых полезных продуктов, который, к сожалению, не всегда легко найти в магазинах. В среднем, зерновые культуры хранят в себе 6 г белка и множество других целебных веществ.
Пептидная связь
Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.
Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).
Грибы
Грибы содержат около 3,1 г белка, но состоят из него полностью. Чрезвычайно полезны такие виды грибов, как шиитаке, чага, опята, подосиновики, белые грибы, подберёзовики. Их можно добавлять в суп или готовить в любом виде: варёном, сушёном, жареном. Очень важно выбирать грибы, собранные в экологически чистых местах, потому что грибы впитывают в себя вещества из окружающей среды.
Продукты, в которых много белка, нужно кушать каждый день. Отказываться от такой еды очень вредно, но и злоупотреблять ею не стоит. Можно готовить разнообразные блюда, добавляя в них белковую пищу.
Пространственная организация белковых молекул
Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.
Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.
Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.
Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).
Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.
Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.
Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.
Как предупредить дефицит аминокислот
Контроль над сбалансированным и регулярным питанием — основа поддержания аминокислотного состава на нужном уровне. Но это не всегда возможно, и вот почему. Если использовать только продукты питания, невозможно положить в тарелку только аминокислоты. Приходится учитывать еще и калорийность приема пищи, содержание в блюде жиров, углеводов, клетчатки и пр. В итоге число потребленных аминокислот может ограничиваться двумя-тремя, но быть серьезно «обремененным» лишними калориями. Эта проблема особенно актуальна для спортсменов, людей, следящих за фигурой, и тех, кому жирная или калорийная пища нежелательна с точки зрения здоровья.
Ферменты
Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).
Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).
Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».
Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.
Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.
Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.
При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.
Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.
Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.
Польза
- Относительно низкая калорийность .
- Низкий гликемический индекс.
- Чувство сытости.
Возьмите за правило питаться белковой пищей — мясом нежирных сортов птицы и животных: индейка, курица, постная говядина, телятина, кролик. Не обязательно есть только куриную грудку без соли, от сочных, куриных ножек вас не разнесет, уж поверьте, если вы сварите или запечете в духовке без масла. Так вы будете получать незаменимые аминокислоты и удовольствие от пищи.
Таблица белков продуктах
При употреблении пищи, богатой белками, резкий подъем сахара в крови и выброса большого количества инсулина не происходит. Хотя в очередной раз напоминаем, что для похудения это не имеет никакого значения (подробно читайте в статье «Гибкая диета или резиновая? Сложные и простые углеводы»
Белки перевариваются дольше, чем углеводы, поэтому вы дольше ощущаете себя сытым.
Причины дефицита аминокислот
Даже при современном уровне доступности любой информации продолжает существовать заблуждение о том, что весь набор аминокислот можно получить только из пищи животного происхождения. На самом деле, аминокарбоновые кислоты синтезируется и в растениях. Но биодоступность (усвояемость) таких АМК немного ниже, чем их продуктов животного происхождения.
Вегетарианство
. Людям, придерживающимся принципов веганства, следует более тщательно контролировать свой рацион, чтобы гарантированно получать из пищи незаменимые аминокислоты.
Высокие нагрузки
. Еще одна группа риска — люди, подвергающиеся чрезмерным физическим или психическим нагрузкам. При таких обстоятельствах расход аминокислот существенно выше, так как им приходится восстанавливать клеточные и тканевые ресурсы, израсходованные во время тренировок или стресса.
Некоторые заболевания
. Они также могут быть причиной дефицита аминокислот. В частности, нарушения всасывания питательных веществ, при которых определенные вещества, потребляемые вместе с пищей, проходят через организм «транзитом» и неспособны принять участие в синтезе аминокислот или восполнении их дефицита.
Подведем итог
Белок в питании необходим – это строительный материал для клеток и тканей, катализатор химических и обменных процессов в организме, защитник от инфекции. У белков много жизненно важных функций. Потому дефицит протеина сразу скажется на здоровье, внешнем виде и качестве жизни.
Белки содержатся в продуктах животного и растительного происхождения. И те, и другие важны, поскольку являются источниками разных видов аминокислот – некоторые из них наш организм не вырабатывает. Поэтому в сутки нужно съедать положенную норму протеинов.
При составлении рациона помните: далеко не все мясные и рыбные продукты полезны – полуфабрикаты и изделия из переработанного мяса, наоборот, вредны.
Выбирайте правильные продукты, снабжайте организм достаточным количеством протеинов. И вы всегда будете чувствовать себя в тонусе и выглядеть на «отлично».
Материал подготовила: Алиса Гусева Фотография с обложки: Depositphotos
Источники
Choosing Healthy Protein Protein Protein and Heart Health Белки
